تاشدگی روسمان

تاشدگی روسمان (انگلیسی: Rossmann fold‎) یک موتیف ساختاری پروتئین است که در پروتئین‌های متصل‌شونده به نوکلئوتیدها همچون کوفاکتورهای اف‌ای‌دی (FAD)، نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید (NADH) و نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید فسفات (NADPH) یافت می‌شود.[1]

یک نمونه از تاشدگی روسمان، یک دومِـین ساختاری از آنزیم دکربوکسیلاز در باکتری استافیلوکوک اپیدرمیدیس (PDB ID 1G5Q) به همراه کوفاکتور فلاوین مونونوکلئوتید متصل به آن.

این تاشدگی در سال ۱۹۷۴ میلادی توسط دانشمند آلمانی میشائیل روسمان و همکارانش توصیف شد که بیان کردند این تاشدگی برای اتصال کوآنزیم‌های دی‌نوکلئوتید در پروتئین‌های مختلف ضروری است.[2] پروفسور روسمان کشف کرد که این موتیف ساختاری در پروتئین‌های متصل‌شونده به نوکلئوتیدها نظیر دهیدروژنازها شایع هستند.[3]

ساختار این موتیف از حداکثر هفت صفحه بتا موازی تشکیل شده‌است که دو تای نخست، توسط مارپیچ آلفا به هم متصلند.

منابع
  1. Hanukoglu I (2015). "Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites". Biochem Mol Biol Educ. 43 (3): 206–209. doi:10.1002/bmb.20849. PMID 25704928.
  2. Kessel, Amit (2010). Introduction to Proteins: Structure, Function, and Motion. Florida: CRC Press. p. 143. ISBN 1-4398-1071-0.
  3. Rao ST, Rossmann MG (May 1973). "Comparison of super-secondary structures in proteins". Journal of Molecular Biology. 76 (2): 241–56. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4. PMID 4737475.

پیوند به بیرون
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.