HDAC7

HDAC7
ساختارهای موجود
PDB	Ortholog search: PDBe RCSB
List of PDB id codes
	3C0Y, 3C0Z, 3C10, 3ZNR, 3ZNS
معین‌کننده‌ها
نام‌های دیگر	HDAC7, HD7A, HDAC7A, HD7, histone deacetylase 7
شناسه‌های بیرونی	OMIM: 606542 MGI: 1891835 HomoloGene: 9124 GeneCards: HDAC7
Gene location (Mouse)
Chr.	Chromosome 15 (mouse)[1]
End	97,844,502 bp[1]
الگوی گسترش RNA
	More reference expression data
هستی‌شناسی ژن
عملکرد ملکولی	• metal ion binding; • GO:0001106 transcription corepressor activity; • protein kinase binding; • 14-3-3 protein binding; • hydrolase activity; • protein kinase C binding; • chromatin binding; • histone deacetylase activity; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • GO:0001948 پیوند پروتئینی; • SUMO transferase activity;
ترکیبات سلولی	• نوکلئوپلاسم; • سیتوپلاسم; • هسته یاخته; • histone deacetylase complex; • سیتوزول;
فرایند زیستی	• transcription, DNA-templated; • negative regulation of NIK/NF-kappaB signaling; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • cell-cell junction assembly; • vasculogenesis; • negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • histone H3 deacetylation; • negative regulation of osteoblast differentiation; • negative regulation of interleukin-2 production; • regulation of transcription, DNA-templated; • histone deacetylation; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • chromatin organization; • protein sumoylation;
	Sources:آمیگو / کوئیک‌گو
هم‌ساخت‌شناسی
	51564
	56233
	ENSG00000061273
	ENSMUSG00000022475
	Q8WUI4
	Q8C2B3
	NM_001098416، NM_001308090، NM_015401، NM_016596، XM_011538478، XM_011538480، XM_011538481، XM_011538482، XM_017019455، XM_017019456، XR_001748761، XM_024449018، NM_001368046، NR_160435، NR_160436 XM_011538483، NM_001098416، NM_001308090، NM_015401، NM_016596، XM_011538478، XM_011538480، XM_011538481، XM_011538482، XM_017019455، XM_017019456، XR_001748761، XM_024449018، NM_001368046، NR_160435، NR_160436
	NM_001204276، NM_001204277، NM_001204278، NM_001204279، NM_001204280، NM_001204281، NM_019572، XM_006521203، XM_006521205، XM_006521207، XM_006521208، XM_006521209، XM_006521210، XM_011245699، XM_030248669، XR_003951412، XR_003951413، XR_003951414، XR_003951415، XR_003951416، NM_001378971، NR_166212 NM_001204275، NM_001204276، NM_001204277، NM_001204278، NM_001204279، NM_001204280، NM_001204281، NM_019572، XM_006521203، XM_006521205، XM_006521207، XM_006521208، XM_006521209، XM_006521210، XM_011245699، XM_030248669، XR_003951412، XR_003951413، XR_003951414، XR_003951415، XR_003951416، NM_001378971، NR_166212
	NP_001295019، NP_056216، XP_011536780، XP_011536782، XP_011536783، XP_011536784، XP_011536785، XP_016874944، XP_016874945، XP_024304786، NP_001354975 NP_001091886، NP_001295019، NP_056216، XP_011536780، XP_011536782، XP_011536783، XP_011536784، XP_011536785، XP_016874944، XP_016874945، XP_024304786، NP_001354975
	NP_001191205، NP_001191206، NP_001191207، NP_001191208، NP_001191209، NP_001191210، NP_062518، XP_006521268، XP_006521270، XP_006521271، XP_006521272، XP_006521273، XP_030104529، NP_001365900، XP_036015418، XP_036015419، XP_036015420 NP_001191204، NP_001191205، NP_001191206، NP_001191207، NP_001191208، NP_001191209، NP_001191210، NP_062518، XP_006521268، XP_006521270، XP_006521271، XP_006521272، XP_006521273، XP_030104529، NP_001365900، XP_036015418، XP_036015419، XP_036015420
	ویکی‌داده
مشاهده/ویرایش Human	View/Edit Mouse

هیستون دِاَستیلاز ۷ (انگلیسی: Histone deacetylase 7‎) یک آنزیم است که در انسان توسط ژن «HDAC7» کُدگذاری می‌شود.[4][5][6]

این پروتئین نقش بسیار مهمی در تنظیم رونویسی ژن‌ها، پیشرفتِ چرخهٔ سلولی و وقایع تکاملی سلول دارد.

هیستون دِاَستیلاز ۷ با گیرنده اندوتلین A[7] تعامل پروتئین-پروتئین دارد.

کارکردهای دیگر

یک مطالعه نشان داده‌است که هیستون دِاَستیلاز ۷ رشد و تکثیر کُندروسیت‌ها را سرکوب و فعالیت بتا-کاتنین را در آنها افزایش می‌دهد. بدین ترتیب، جهش در ژن سازندهٔ این آنزیم سبب رشد بیشتر کُندروسیت‌ها خواهد شد. این مطالعه همچنین نشان داد که سیگنالینگ سلولی از فاکتور رشد شبه انسولین ۱ موجب افزایش سطح هیستون دِاَستیلاز ۷ در سیتوپلاسم (بیشتر از هسته سلول) می‌گردد. در مجموع، این آنزیم با افزایش فعالیت بتا-کاتنین، نرخ رشد سلول‌های لایه درون‌رگی را کمتر می‌کند.[8]

هیستون دِاَستیلاز ۷ نه تنها در رشد کُندروسیت‌ها و لایه درون‌رگی نقش دارد، بلکه نقش مهمی در رشد سلول‌های سرطانی ایفا می‌کند.

یک پژوهش دیگر نشان داد که این آنزیم، پاسخ التهابی توسط ماکروفاژها را افزایش می‌دهد و این موضوع می‌تواند دلیل مناسبی برای تحقیق و ساخت داروهای ضدالتهابی جدید داشته باشه.[9]

منابع

GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022475 - Ensembl, May 2017
"Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
"Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
Marks PA, Richon VM, Rifkind RA (August 2000). "Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells". Journal of the National Cancer Institute. 92 (15): 1210–6. doi:10.1093/jnci/92.15.1210. PMID 10922406.
Kao HY, Downes M, Ordentlich P, Evans RM (January 2000). "Isolation of a novel histone deacetylase reveals that class I and class II deacetylases promote SMRT-mediated repression". Genes & Development. 14 (1): 55–66. doi:10.1101/gad.14.1.55 (inactive 2019-12-10). PMC 316336. PMID 10640276.
"Entrez Gene: HDAC7A histone deacetylase 7A".
Lee HJ, Chun M, Kandror KV (May 2001). "Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling". The Journal of Biological Chemistry. 276 (20): 16597–600. doi:10.1074/jbc.C000909200. PMID 11262386.
Margariti A, Zampetaki A, Xiao Q, Zhou B, Karamariti E, Martin D, Yin X, Mayr M, Li H, Zhang Z, De Falco E, Hu Y, Cockerill G, Xu Q, Zeng L (April 2010). "Histone deacetylase 7 controls endothelial cell growth through modulation of beta-catenin". Circulation Research. 106 (7): 1202–11. doi:10.1161/CIRCRESAHA.109.213165. PMID 20224040.
Shakespear MR, Hohenhaus DM, Kelly GM, Kamal NA, Gupta P, Labzin LI, Schroder K, Garceau V, Barbero S, Iyer A, Hume DA, Reid RC, Irvine KM, Fairlie DP, Sweet MJ (2013). "Histone deacetylase 7 promotes Toll-like receptor 4-dependent proinflammatory gene expression in macrophages". The Journal of Biological Chemistry. 288 (35): 25362–74. doi:10.1074/jbc.M113.496281. PMC 3757200. PMID 23853092.

مشارکت‌کنندگان ویکی‌پدیا. «HDAC7». در دانشنامهٔ ویکی‌پدیای انگلیسی، بازبینی‌شده در ۱۱ مارس ۲۰۲۰.

برای مطالعهٔ بیشتر

Verdin E, Dequiedt F, Kasler HG (May 2003). "Class II histone deacetylases: versatile regulators". Trends in Genetics. 19 (5): 286–93. doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. PMID 12711221.
Maruyama K, Sugano S (January 1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (October 1997). "Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library". Gene. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
Lee HJ, Chun M, Kandror KV (May 2001). "Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling". The Journal of Biological Chemistry. 276 (20): 16597–600. doi:10.1074/jbc.C000909200. PMID 11262386.
Fischle W, Dequiedt F, Fillion M, Hendzel MJ, Voelter W, Verdin E (September 2001). "Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo". The Journal of Biological Chemistry. 276 (38): 35826–35. doi:10.1074/jbc.M104935200. PMID 11466315.
Lemercier C, Brocard MP, Puvion-Dutilleul F, Kao HY, Albagli O, Khochbin S (June 2002). "Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor" (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 277 (24): 22045–52. doi:10.1074/jbc.M201736200. PMID 11929873.
Bryant H, Farrell PJ (October 2002). "Signal Transduction and Transcription Factor Modification during Reactivation of Epstein-Barr Virus from Latency". Journal of Virology. 76 (20): 10290–8. doi:10.1128/JVI.76.20.10290-10298.2002. PMC 136559. PMID 12239305.
Xiao H, Chung J, Kao HY, Yang YC (March 2003). "Tip60 is a co-repressor for STAT3". The Journal of Biological Chemistry. 278 (13): 11197–204. doi:10.1074/jbc.M210816200. PMID 12551922.
Dequiedt F, Kasler H, Fischle W, Kiermer V, Weinstein M, Herndier BG, Verdin E (May 2003). "HDAC7, a thymus-specific class II histone deacetylase, regulates Nur77 transcription and TCR-mediated apoptosis". Immunity. 18 (5): 687–98. doi:10.1016/S1074-7613(03)00109-2. PMID 12753745.
Lee CH, Chawla A, Urbiztondo N, Liao D, Boisvert WA, Evans RM, Curtiss LK (October 2003). "Transcriptional repression of atherogenic inflammation: modulation by PPARdelta". Science. 302 (5644): 453–7. doi:10.1126/science.1087344. PMID 12970571.
Li X, Song S, Liu Y, Ko SH, Kao HY (August 2004). "Phosphorylation of the histone deacetylase 7 modulates its stability and association with 14-3-3 proteins". The Journal of Biological Chemistry. 279 (33): 34201–8. doi:10.1074/jbc.M405179200. PMID 15166223.
Kato H, Tamamizu-Kato S, Shibasaki F (October 2004). "Histone deacetylase 7 associates with hypoxia-inducible factor 1alpha and increases transcriptional activity". The Journal of Biological Chemistry. 279 (40): 41966–74. doi:10.1074/jbc.M406320200. PMID 15280364.
Beausoleil SA, Jedrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, Cohn MA, Cantley LC, Gygi SP (August 2004). "Large-scale characterization of HeLa cell nuclear phosphoproteins". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (33): 12130–5. doi:10.1073/pnas.0404720101. PMC 514446. PMID 15302935.
Jin J, Smith FD, Stark C, Wells CD, Fawcett JP, Kulkarni S, Metalnikov P, O'Donnell P, Taylor P, Taylor L, Zougman A, Woodgett JR, Langeberg LK, Scott JD, Pawson T (August 2004). "Proteomic, functional, and domain-based analysis of in vivo 14-3-3 binding proteins involved in cytoskeletal regulation and cellular organization". Current Biology. 14 (16): 1436–50. doi:10.1016/j.cub.2004.07.051. PMID 15324660.

پیوند به بیرون

HDAC7A protein, human در سرعنوان‌های موضوعی پزشکی (MeSH) در کتابخانهٔ ملی پزشکی ایالات متحدهٔ آمریکا

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[refGRCm38Ensembl-1] GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022475 - Ensembl, May 2017

[2] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[3] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[pmid10922406-4] Marks PA, Richon VM, Rifkind RA (August 2000). "Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells". Journal of the National Cancer Institute. 92 (15): 1210–6. doi:10.1093/jnci/92.15.1210. PMID 10922406.

[pmid10640276-5] Kao HY, Downes M, Ordentlich P, Evans RM (January 2000). "Isolation of a novel histone deacetylase reveals that class I and class II deacetylases promote SMRT-mediated repression". Genes & Development. 14 (1): 55–66. doi:10.1101/gad.14.1.55 (inactive 2019-12-10). PMC 316336. PMID 10640276.

[entrez-6] "Entrez Gene: HDAC7A histone deacetylase 7A".

[pmid11262386-7] Lee HJ, Chun M, Kandror KV (May 2001). "Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling". The Journal of Biological Chemistry. 276 (20): 16597–600. doi:10.1074/jbc.C000909200. PMID 11262386.

[8] Margariti A, Zampetaki A, Xiao Q, Zhou B, Karamariti E, Martin D, Yin X, Mayr M, Li H, Zhang Z, De Falco E, Hu Y, Cockerill G, Xu Q, Zeng L (April 2010). "Histone deacetylase 7 controls endothelial cell growth through modulation of beta-catenin". Circulation Research. 106 (7): 1202–11. doi:10.1161/CIRCRESAHA.109.213165. PMID 20224040.

[pmid23853092-9] Shakespear MR, Hohenhaus DM, Kelly GM, Kamal NA, Gupta P, Labzin LI, Schroder K, Garceau V, Barbero S, Iyer A, Hume DA, Reid RC, Irvine KM, Fairlie DP, Sweet MJ (2013). "Histone deacetylase 7 promotes Toll-like receptor 4-dependent proinflammatory gene expression in macrophages". The Journal of Biological Chemistry. 288 (35): 25362–74. doi:10.1074/jbc.M113.496281. PMC 3757200. PMID 23853092.