PRDX6

پروکسی‌ردوکسین ۶ (انگلیسی: Peroxiredoxin-6‎) یک پروتئین است که در انسان توسط ژن «PRDX6» کُدگذاری می‌شود.[4][5] این آنزیم یکی از اعضای خانوادهٔ آنزیم‌های آنتی‌اکسیدانی پروکسی‌ردوکسین است.

PRDX6
ساختارهای موجود PDB Ortholog search: PDBe RCSB List of PDB id codes 1PRX, 5B6N, 5B6M
معین‌کننده‌ها
نام‌های دیگر	PRDX6, 1-Cys, AOP2, HEL-S-128m, NSGPx, PRX, aiPLA2, p29, peroxiredoxin 6, LPCAT-5
شناسه‌های بیرونی	OMIM: 602316 MGI: 894320 HomoloGene: 3606 GeneCards: PRDX6
EC number	1.11.1.9
Gene location (Mouse) Chr. Chromosome 1 (mouse)[1] Band 1 H2.1|1 69.75 cM Start 161,240,112 bp[1] End 161,251,219 bp[1]
الگوی گسترش RNA More reference expression data
هستی‌شناسی ژن عملکرد ملکولی • peroxidase activity • catalytic activity • GO:0001948 پیوند پروتئینی • peroxiredoxin activity • oxidoreductase activity • hydrolase activity • ubiquitin protein ligase binding • antioxidant activity • cadherin binding • glutathione peroxidase activity • protein homodimerization activity • calcium-independent phospholipase A2 activity • phospholipase A2 activity • phospholipase A2 activity (consuming 1,2-dipalmitoylphosphatidylcholine) • phospholipase A2 activity consuming 1,2-dioleoylphosphatidylethanolamine) ترکیبات سلولی • سیتوپلاسم • سیتوزول • membrane • کافنده‌تن • extracellular exosome • extracellular region • extracellular space • azurophil granule lumen • هسته یاخته • perinuclear region of cytoplasm فرایند زیستی • lipid metabolism • lipid catabolic process • hydrogen peroxide catabolic process • دگرگشت • cell redox homeostasis • neutrophil degranulation • response to oxidative stress • cellular response to oxidative stress • glycerophospholipid catabolic process • cellular oxidant detoxification • positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome Sources:آمیگو / کوئیک‌گو
هم‌ساخت‌شناسی
گونه‌ها	انسان	موش
Entrez	9588	11758
آنسامبل	ENSG00000117592	ENSMUSG00000026701
یونی‌پروت	P30041	O08709
RefSeq (mRNA)	NM_004905	NM_007453، NR_130150، XM_030243163 NM_001303408، NM_007453، NR_130150، XM_030243163
RefSeq (پروتئین)	NP_004896	NP_031479، XP_030099023 NP_001290337، NP_031479، XP_030099023
موقعیت (UCSC)	n/a	Chr : 161.24 – 161.25 Mb
جستجوی PubMed	[2]	[3]
ویکی‌داده
مشاهده/ویرایش Human View/Edit Mouse

پروکسی‌ردوکسین ۶ دو کارکرد متفاوت و دو جایگاه فعالِ متمایز و مجزا دارد. این آنزیم در تنظیم واکنش‌های اکسیداسیون-احیا در سلول نقش دارد و می تواند علاوه بر احیای H(2)O(2)، زنجیره‌های کوتاه ارگانیک هیدروپراکسید را در اسیدهای چرب و فسفولیپیدها احیا کند.

این پروتئین در تنظیم تغییر و تبدیل فسفولیپیدها و محافظت سلول در برابر آسیب‌های اُکسیداتیو نقش دارد.[5]

منابع

1. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026701 - Ensembl, May 2017
2. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
3. "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
4. Phelan SA (Mar 2001). "AOP2 (antioxidant protein 2): structure and function of a unique thiol-specific antioxidant". Antioxid Redox Signal. 1 (4): 571–84. PMID 11233154.
5. "Entrez Gene: PRDX6 peroxiredoxin 6".

• مشارکت‌کنندگان ویکی‌پدیا. «PRDX6». در دانشنامهٔ ویکی‌پدیای انگلیسی، بازبینی‌شده در ۲۶ آوریل ۲۰۱۸.

بیشتر بخوانید

• Manevich Y, Fisher AB (2005). "Peroxiredoxin 6, a 1-Cys peroxiredoxin, functions in antioxidant defense and lung phospholipid metabolism". Free Radic. Biol. Med. 38 (11): 1422–32. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2005.02.011. PMID 15890616.
• Akesson B; Gustavii, B (1975). "Work in progress. Occurrence of phospholipase A1 and A2 in human decidua". Prostaglandins. 9 (5): 667–73. doi:10.1016/0090-6980(75)90106-9. PMID 240188.
• Hochstrasser DF; Frutiger S; Paquet N; et al. (1993). "Human liver protein map: a reference database established by microsequencing and gel comparison". Electrophoresis. 13 (12): 992–1001. doi:10.1002/elps.11501301201. PMID 1286669.
• Dawson SJ, White LA (1992). "Treatment of Haemophilus aphrophilus endocarditis with ciprofloxacin". J. Infect. 24 (3): 317–20. doi:10.1016/S0163-4453(05)80037-4. PMID 1602151.
• Yeats DA, Bakhle YS (1989). "Phospholipases A2 and C of human lung; subcellular distribution and substrate selectivity". Biochim. Biophys. Acta. 1003 (2): 189–95. doi:10.1016/0005-2760(89)90254-3. PMID 2730891.
• Nagase T; Miyajima N; Tanaka A; et al. (1995). "Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. III. The coding sequences of 40 new genes (KIAA0081-KIAA0120) deduced by analysis of cDNA clones from human cell line KG-1". DNA Res. 2 (1): 37–43. doi:10.1093/dnares/2.1.37. PMID 7788527.
• Golaz O; Hughes GJ; Frutiger S; et al. (1994). "Plasma and red blood cell protein maps: update 1993". Electrophoresis. 14 (11): 1223–31. doi:10.1002/elps.11501401183. PMID 8313871.
• Kim TS; Sundaresh CS; Feinstein SI; et al. (1997). "Identification of a human cDNA clone for lysosomal type Ca2+-independent phospholipase A2 and properties of the expressed protein". J. Biol. Chem. 272 (4): 2542–50. doi:10.1074/jbc.272.4.2542. PMID 8999971.
• Frank S, Munz B, Werner S (1997). "The human homologue of a bovine non-selenium glutathione peroxidase is a novel keratinocyte growth factor-regulated gene". Oncogene. 14 (8): 915–21. doi:10.1038/sj.onc.1200905. PMID 9050990.
• Kang SW, Baines IC, Rhee SG (1998). "Characterization of a mammalian peroxiredoxin that contains one conserved cysteine". J. Biol. Chem. 273 (11): 6303–11. doi:10.1074/jbc.273.11.6303. PMID 9497358.
• Choi HJ; Kang SW; Yang CH; et al. (1998). "Crystal structure of a novel human peroxidase enzyme at 2.0 A resolution". Nat. Struct. Biol. 5 (5): 400–6. doi:10.1038/nsb0598-400. PMID 9587003.
• Chen JW; Dodia C; Feinstein SI; et al. (2000). "1-Cys peroxiredoxin, a bifunctional enzyme with glutathione peroxidase and phospholipase A2 activities". J. Biol. Chem. 275 (37): 28421–7. doi:10.1074/jbc.M005073200. PMID 10893423.
• Fatma N, Singh DP, Shinohara T, Chylack LT (2002). "Transcriptional regulation of the antioxidant protein 2 gene, a thiol-specific antioxidant, by lens epithelium-derived growth factor to protect cells from oxidative stress". J. Biol. Chem. 276 (52): 48899–907. doi:10.1074/jbc.M100733200. PMID 11677226.
• Wagner E; Luche S; Penna L; et al. (2002). "A method for detection of overoxidation of cysteines: peroxiredoxins are oxidized in vivo at the active-site cysteine during oxidative stress". Biochem. J. 366 (Pt 3): 777–85. doi:10.1042/BJ20020525. PMC 1222825. PMID 12059788.
• Leavey PJ; Gonzalez-Aller C; Thurman G; et al. (2003). "A 29-kDa protein associated with p67phox expresses both peroxiredoxin and phospholipase A2 activity and enhances superoxide anion production by a cell-free system of NADPH oxidase activity". J. Biol. Chem. 277 (47): 45181–7. doi:10.1074/jbc.M202869200. PMID 12121978.
• Manevich Y; Sweitzer T; Pak JH; et al. (2002). "1-Cys peroxiredoxin overexpression protects cells against phospholipid peroxidation-mediated membrane damage". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (18): 11599–604. doi:10.1073/pnas.182384499. PMC 129315. PMID 12193653.
• Strausberg RL; Feingold EA; Grouse LH; et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
• Krapfenbauer K; Engidawork E; Cairns N; et al. (2003). "Aberrant expression of peroxiredoxin subtypes in neurodegenerative disorders". Brain Res. 967 (1–2): 152–60. doi:10.1016/S0006-8993(02)04243-9. PMID 12650976.