سوپراکسید دیسموتاز

سوپراکسید دیسموتاز (انگلیسی: Superoxide dismutase‎) یا به‌اختصار SOD یک آنزیم است که واکنشِ گسست ناهمگن (و یا تجزیه و تفکیکِ) رادیکالِ سوپراکسید (O₂⁻) را، به مولکول اکسیژن معمولی (O₂) یا هیدروژن پراکسید (H₂O₂) کاتالیزه و تسهیل می‌کند. سوپراکسید یک محصول فرعی و ثانویهٔ متابولیسم اکسیژن است و اگر تحت کنترل نباشد، موجب بروز انواع متفاوتی از آسیب‌های سلولی می‌گردد.[2] هیدروژن پراکسید یا همان آب اکسیژنه هم برای سلول زیان‌آور است و توسط آنزیم‌های دیگری همچون کاتالازها تجزیه می‌شود؛ بنابراین سوپراکسید دیسموتاز، یکی از انواع مهمِ سیستم دفاعی آنتی‌اکسیدان است و تقریباً در تمامی سلول‌هایی که در معرض اکسیژن قرار دارند، وجود دارد. یک استثنای این قاعده، لاکتوباسیلوس پلانتاروم و لاکتوباسیلوسهای مشابه است که از مکانیسم‌های دیگری جهت جلوگیری از آسیب ناشی از سوپراکسید (O₂⁻) استفاده می‌کنند.

سوپراکسید دیسموتاز
ساختار چهارگانهٔ آنزیم سوپراکسید دیسموتاز منگنزدار انسان.[1]
شناساگرها
شمارهٔ ای‌سی	۱٫۱۵٫۱٫۱
شمارهٔ سی‌ای‌اس	۹۰۵۴-۸۹-۱
پایگاه‌های داده
اینتنز	نمایش اینتنز
برندا	مدخل برندا
اکسپسی	نمایش NiceZyme
کی‌ای‌جی‌جی	مدخل کی‌ای‌جی‌جی
متاسایک	گذرگاه سوخت‌وساز
پریام	نمایه
ساختارهای پی‌دی‌بی	RCSB PDB PDBe پی‌دی‌بی‌سام
هستی‌شناسی ژن	AmiGO / QuickGO
جستجو پی‌ام‌سی مقاله‌ها پاب‌مد مقاله‌ها ان‌سی‌بی‌آی proteins

انواع در انسان

در انسان و همچنین پستانداران و طنابداران، ۳ نوع سوپراکسید دیسموتاز وجود دارد.

• SOD1 در سیتوپلاسم؛ دارای مس و روی؛ ساختمانش، از ۲ بخش تشکیل شده‌است. (دایمر)؛ ژن آن بر روی کروموزوم ۲۱ واقع است. (21q22.1)
• SOD2 در میتوکندری؛ دارای منگنز؛ ساختمانش، از ۴ بخش تشکیل شده‌است. (تترامر)؛ ژن آن بر روی کروموزوم ۶ واقع است. (6q25.3)
• SOD3 در فضای خارج سلولی؛ دارای مس و روی؛ ساختمانش، از ۴ بخش تشکیل شده‌است. (تترامر)؛ ژن آن بر روی کروموزوم ۴ واقع است. (4p15.3-p15.1)

SOD1، فرمِ محلول ساختار کریستالی آنزیم SOD1 انسان (رنگ رنگین‌کمان؛ انتهای آمین = آبی، انتهای کربوکسیل = قرمز) در ترکیب با مس (کرهٔ نارنجی) و روی (کرهٔ خاکستری).[3] شناساگرها نماد SOD1 نمادهای دیگر ALS, ALS1 آنتره ۶۶۴۷ HUGO ۱۱۱۷۹ میراث مندلی در انسان ۱۴۷۴۵۰ RefSeq NM_000454 یونی‌پورت P00441 اطلاعات دیگر شمارهٔ EC ۱٫۱۵٫۱٫۱ جایگاه Chr. 21 q۲۲٫۱

SOD2، میتوکندریایی جایگاه فعالِ سوپرکسید دیسموتاز منگنزدار میتوکندریایی انسان (SOD2).[1] شناساگرها نماد SOD2 نمادهای دیگر Mn-SOD; IPO-B; MVCD6 آنتره ۶۶۴۸ HUGO ۱۱۱۸۰ میراث مندلی در انسان ۱۴۷۴۶۰ RefSeq NM_000636 یونی‌پورت P04179 اطلاعات دیگر شمارهٔ EC ۱٫۱۵٫۱٫۱ جایگاه Chr. 6 q۲۵

SOD3, خارج سلولی ساختار کریستالی و تترامریک آنزیم SOD3 انسانی در ترکیب با کاتیون‌های مس و روی (به‌ترتیب کره‌های نارنجی و خاکستری).[4] شناساگرها نماد SOD3 نمادهای دیگر EC-SOD; MGC20077 آنتره ۶۶۴۹ HUGO ۱۱۱۸۱ میراث مندلی در انسان ۱۸۵۴۹۰ RefSeq NM_003102 یونی‌پورت P08294 اطلاعات دیگر شمارهٔ EC ۱٫۱۵٫۱٫۱ جایگاه Chr. 4 pter-q21

جستارهای وابسته

• کاتالاز

منابع

1. پی‌دی‌بی 1VAR; Borgstahl GE, Parge HE, Hickey MJ, Johnson MJ, Boissinot M, Hallewell RA, Lepock JR, Cabelli DE, Tainer JA (April 1996). "Human mitochondrial manganese superoxide dismutase polymorphic variant Ile58Thr reduces activity by destabilizing the tetrameric interface". Biochemistry. 35 (14): 4287–97. doi:10.1021/bi951892w. PMID 8605177.
2. Hayyan M, Hashim MA, Al Nashef IM (2016). "Superoxide Ion: Generation and Chemical Implications". Chem. Rev. 116 (5): 3029–3085. doi:10.1021/acs.chemrev.5b00407.
3. پی‌دی‌بی 3CQQ; Cao X, Antonyuk SV, Seetharaman SV, Whitson LJ, Taylor AB, Holloway SP, Strange RW, Doucette PA, Valentine JS, Tiwari A, Hayward LJ, Padua S, Cohlberg JA, Hasnain SS, Hart PJ (June 2008). "Structures of the G85R variant of SOD1 in familial amyotrophic lateral sclerosis". J. Biol. Chem. 283 (23): 16169–77. doi:10.1074/jbc.M801522200. PMC 2414278. PMID 18378676.
4. پی‌دی‌بی 2JLP; Antonyuk SV, Strange RW, Marklund SL, Hasnain SS (May 2009). "The structure of human extracellular copper-zinc superoxide dismutase at 1.7 A resolution: insights into heparin and collagen binding". J. Mol. Biol. 388 (2): 310–26. doi:10.1016/j.jmb.2009.03.026. PMID 19289127.

• مشارکت‌کنندگان ویکی‌پدیا. «Superoxide dismutase». در دانشنامهٔ ویکی‌پدیای انگلیسی، بازبینی‌شده در ۲۳ مه ۲۰۱۸.