فیبرومودولین

فیبرومودولین (انگلیسی: Fibromodulin‎؛ تلفظ صحیح انگلیسی: فایبروماجولین) پروتئینی است که در انسان توسط ژن «FMOD» کُد می‌شود.[4][5]

FMOD
معین‌کننده‌ها
نام‌های دیگرFMOD, FM, SLRR2E, fibromodulin
شناسه‌های بیرونیOMIM: 600245 MGI: 1328364 HomoloGene: 1530 GeneCards: FMOD
الگوی گسترش RNA
More reference expression data
هم‌ساخت‌شناسی
گونه‌هاانسانموش
Entrez

2331

14264

آنسامبل

ENSG00000122176

ENSMUSG00000041559

یونی‌پروت

Q06828

P50608

RefSeq (mRNA)

NM_002023 NR_103757، NM_002023

NM_021355

RefSeq (پروتئین)

NP_002014

NP_067330

موقعیت (UCSC)n/aChr : 134.04 – 134.05 Mb
جستجوی PubMed[2][3]
ویکی‌داده
مشاهده/ویرایش HumanView/Edit Mouse

وزن مولکولی این پروتئین ۴۲ کیلو دالتون بوده و عضوی از خانوادهٔ پروتئوگلیکان‌های بینابینی کوچک و حاوی توالی غنی از لوسین (SLRPs) است و ممکن است تا چهار زنجیرهٔ کراتان سولفات متصل‌شونده با پروتئین مرکزی داشته باشد.

فیبرومودولین در تجمع و ساخت رشته‌های کلاژن در ماتریکس خارج سلولی شرکت دارد و دقیقاً به همان نقاطی که لومیکن به کلاژن نوع ۱ می‌چسبد، اتصال می‌یابد.[6] این مولکول در محیط‌های کشت، از ساخت فیبریل‌های کلاژن ۱ و ۳ جلوگیری می‌کند.[7][8] فیبرومودولین همچنین در تنظیم فعالیت TGF-β نقش دارد.[5]

با افزایش سن، ساخت زنجیره‌های کراتان سولفات کاهش می‌یابد و در نتیجه، نوع غیر گلیکولیزهٔ فیبرومودولین در بافت‌هایی همچون غضروف تجمع می‌یابد.[9] این پروتئین در اِپی‌درم پوست هم وجود دارد.[10] در موش‌ها جهش در ژن تولید کنندهٔ این پروتئین موجب بروز عارضهٔ شکنندگی پوست، دُم و زردپی آشیل غیرطبیعی می‌شود.[11]

منابع
  1. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000041559 - Ensembl, May 2017
  2. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. Sztrolovics R, Chen XN, Grover J, Roughley PJ, Korenberg JR (Mar 1995). "Localization of the human fibromodulin gene (FMOD) to chromosome 1q32 and completion of the cDNA sequence". Genomics. 23 (3): 715–7. doi:10.1006/geno.1994.1567. PMID 7851907.
  5. "Entrez Gene: FMOD fibromodulin".
  6. Halper J (2014). "Proteoglycans and diseases of soft tissues". Adv. Exp. Med. Biol. 802: 49–58. doi:10.1007/978-94-007-7893-1_4. PMID 24443020.
  7. Ezura Y, Chakravarti S, Oldberg A, Chervoneva I, Birk DE (2000). "Differential expression of lumican and fibromodulin regulate collagen fibrillogenesis in developing mouse tendons". J. Cell Biol. 151 (4): 779–88. doi:10.1083/jcb.151.4.779. PMC 2169450. PMID 11076963.
  8. Kalamajski S, Oldberg A (2007). "Fibromodulin binds collagen type I via Glu-353 and Lys-355 in leucine-rich repeat 11". J Biol Chem. 282 (37): 26740–5. doi:10.1074/jbc.M704026200. PMID 17623650.
  9. Roughley PJ, White RJ, Cs-Szabo G, Mort JS (1996). "Changes with age in the structure of fibromodulin in human articular cartilage". Osteoarthritis Cartilage. 4: 153–61. doi:10.1016/s1063-4584(96)80011-2. PMID 8895216.
  10. Smith MM, Melrose J (2015). "Proteoglycans in normal and healing skin". Adv Wound Care. 4 (3): 152–73. doi:10.1089/wound.2013.0464. PMC 4352701. PMID 25785238.
  11. Juneja SC, Veillette C (2013). "Defects in tendon, ligament, and enthesis in response to genetic alterations in key proteoglycans and glycoproteins: a review". Arthritis. 2013: 154812. doi:10.1155/2013/154812. PMC 3842050. PMID 24324885.

بیشتر بخوانید
  • Roughley PJ, Lee ER (Aug 1994). "Cartilage proteoglycans: structure and potential functions". Microscopy Research and Technique. 28 (5): 385–97. doi:10.1002/jemt.1070280505. PMID 7919526.
  • Hildebrand A, Romarís M, Rasmussen LM, Heinegård D, Twardzik DR, Border WA, Ruoslahti E (Sep 1994). "Interaction of the small interstitial proteoglycans biglycan, decorin and fibromodulin with transforming growth factor beta". The Biochemical Journal. 302 (2): 527–34. doi:10.1042/bj3020527. PMC 1137259. PMID 8093006.
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (Sep 1996). "Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery". Genome Research. 6 (9): 791–806. doi:10.1101/gr.6.9.791. PMID 8889548.
  • Westergren-Thorsson G, Norman M, Björnsson S, Endrésen U, Stjernholm Y, Ekman G, Malmström A (Mar 1998). "Differential expressions of mRNA for proteoglycans, collagens and transforming growth factor-beta in the human cervix during pregnancy and involution". Biochimica et Biophysica Acta. 1406 (2): 203–13. doi:10.1016/S0925-4439(98)00005-2. PMID 9573366.
  • Font B, Eichenberger D, Goldschmidt D, Boutillon MM, Hulmes DJ (Jun 1998). "Structural requirements for fibromodulin binding to collagen and the control of type I collagen fibrillogenesis--critical roles for disulphide bonding and the C-terminal region". European Journal of Biochemistry / FEBS. 254 (3): 580–7. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2540580.x. PMID 9688269.
  • Schaefer L, Gröne HJ, Raslik I, Robenek H, Ugorcakova J, Budny S, Schaefer RM, Kresse H (Oct 2000). "Small proteoglycans of normal adult human kidney: distinct expression patterns of decorin, biglycan, fibromodulin, and lumican". Kidney International. 58 (4): 1557–68. doi:10.1046/j.1523-1755.2000.00317.x. PMID 11012890.
  • Gori F, Schipani E, Demay MB (2001). "Fibromodulin is expressed by both chondrocytes and osteoblasts during fetal bone development". Journal of Cellular Biochemistry. 82 (1): 46–57. doi:10.1002/jcb.1115. PMID 11400162.
  • Mayr C, Bund D, Schlee M, Moosmann A, Kofler DM, Hallek M, Wendtner CM (Feb 2005). "Fibromodulin as a novel tumor-associated antigen (TAA) in chronic lymphocytic leukemia (CLL), which allows expansion of specific CD8+ autologous T lymphocytes". Blood. 105 (4): 1566–73. doi:10.1182/blood-2004-04-1233. PMID 15471955.
  • Mikaelsson E, Danesh-Manesh AH, Lüppert A, Jeddi-Tehrani M, Rezvany MR, Sharifian RA, Safaie R, Roohi A, Osterborg A, Shokri F, Mellstedt H, Rabbani H (Jun 2005). "Fibromodulin, an extracellular matrix protein: characterization of its unique gene and protein expression in B-cell chronic lymphocytic leukemia and mantle cell lymphoma". Blood. 105 (12): 4828–35. doi:10.1182/blood-2004-10-3941. PMID 15741214.
  • Sjöberg A, Onnerfjord P, Mörgelin M, Heinegård D, Blom AM (Sep 2005). "The extracellular matrix and inflammation: fibromodulin activates the classical pathway of complement by directly binding C1q". The Journal of Biological Chemistry. 280 (37): 32301–8. doi:10.1074/jbc.M504828200. PMID 16046396.
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (Oct 2005). "Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network". Nature. 437 (7062): 1173–8. doi:10.1038/nature04209. PMID 16189514.
  • Sjöberg AP, Trouw LA, Clark SJ, Sjölander J, Heinegård D, Sim RB, Day AJ, Blom AM (Apr 2007). "The factor H variant associated with age-related macular degeneration (His-384) and the non-disease-associated form bind differentially to C-reactive protein, fibromodulin, DNA, and necrotic cells". The Journal of Biological Chemistry. 282 (15): 10894–900. doi:10.1074/jbc.M610256200. PMID 17293598.
  • Kalamajski S, Oldberg A (Sep 2007). "Fibromodulin binds collagen type I via Glu-353 and Lys-355 in leucine-rich repeat 11". The Journal of Biological Chemistry. 282 (37): 26740–5. doi:10.1074/jbc.M704026200. PMID 17623650.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.